Forscher entdecken neues Protein-Struktur , die helfen, Alzheimer zu behandeln , bedingte Krankheiten

    Es gibt keine Heilung für Alzheimer-Krankheit und andere Formen von Demenz , Aber die Forschung ist einen Schritt näher an der Suche nach der Behandlung.

    University of Washington bioengineers haben eine Peptidstruktur , die die schädlichen Veränderungen der Körper die normale Proteine ​​in einen Zustand , der weit verbreitete Krankheiten wie Alzheimer , Parkinson verbunden zu stoppen entworfen , Herzkrankheit Typ 2 Diabetes und Lou -Gehrig-Krankheit . Die synthetischen Molekül Blöcke diese Proteine ​​, wie sie verschieben sich von ihrem normalen Zustand in einen abnorm gefalteten Form , indem sie auf eine toxische Zwischenphase .

    Die Entdeckung eines Proteins Blocker könnte , Wege zu diagnostizieren und zu behandeln , auch eine große Schneise der Krankheiten, die schwer zu fassen und haben nur selten eine Heilung führen sind .

    "Wenn Sie wirklich zu fangen und zu neutralisieren, die toxische Variante dieser Proteine ​​, dann sind Sie hoffentlich nie weitere Schäden im Körper zu bekommen", sagte Senior Autor Valerie Daggett , ein UW Professor für Biotechnik . " Was ist kritisch mit diesem und , was noch nie gegeben ist, dass eine einzelne Peptidsequenzgegen die toxischen Versionen einer Anzahl von unterschiedlichen Amyloid Proteine ​​und Peptide zu arbeiten , unabhängig von ihrer Aminosäuresequenz oder der normalen 3-D -Strukturen. "

    Die Ergebnisse wurden online in der Zeitschrift eLife veröffentlicht in diesem Monat .

    Mehr als 40 Krankheiten wie Amyloidkrankheitenbekannt - Alzheimer , Parkinson und rheumatoide Arthritis sind nur einige - sind zum Aufbau von Proteinen verbunden , nachdem sie von ihren in der Regel gefaltet , biologisch aktiven Formen Einlagen genannt Fibrillen oder Plaques verwandelt haben , um abnorm gefaltet , gruppiert. Das passiert natürlich , wie wir altern , zu einem gewissen Grad - unser Körper nicht so schnell , wie sie sollten brechen Proteine ​​, was zu höheren Konzentrationen in einigen Teilen des Körpers.

    Jedes Amyloid Krankheit hat eine einzigartige , abnormal gefaltete Protein oder Peptidstruktur , aber oft solche Krankheiten diagnostiziert , da Symptome ähnlich und Ortung , die Protein vorhanden, üblicherweise erst nach dem Tode durchgeführt , bei der Autopsie ist.

    Als Folge sind viele Demenzerkrankungen allgemein als Alzheimer-Krankheit diagnostiziert , ohne endgültigen Beweis , und andere Krankheiten können unerkannt und unbehandelt zu gehen.

    Die molekulare Struktur eines Amyloid -Protein nur geringfügig von einem normalen Protein sein und kann zu einem toxischen Zustand relativ leicht zu transformieren , weshalb amyloiden Krankheiten sind so vorherrschend . Die Forscher bauten eine Proteinstruktur , genannt " Alpha- Blatt ", die die toxische Struktur der Amyloid- Proteine, die sie in Computersimulationen entdeckt ergänzt . Die alpha Blatt effektiv greift die toxischen mittleren Zustand das Protein durchläuft , wie es Übergänge von normal auf abnormal.

    Die Strukturen könnten noch weiter angepasst werden, um spezifisch mit den Proteinen in bestimmten Krankheiten , die nützlich für spezifische Therapien könnten binden.

    Die Forscher hoffen, dass ihre entworfen Verbindungen könnten als Diagnostika zur Amyloiderkrankungen eingesetzt werden und als Medikamente , die Krankheiten oder zumindest langsamer Progression zu behandeln.

    " Zum Beispiel könnte Patienten ein breites First-Pass- Test durchgeführt , um zu sehen , wenn sie eine Amyloid- Erkrankung und dann Drilldown weiter zu bestimmen, welche Proteine ​​vorhanden , die bestimmte Krankheit zu identifizieren ", sagte Daggett .

    Das Forschungsteam umfasst Gene Hopping , Jackson und James Kellock Bryers der UW Bioengineering ; Gabriele Varani und Ravi Pratap Barnwal der UW Chemie; Peter Law , ein ehemaliger Doktorand UW ; und Byron Caughey der National Institutes of Health der Rocky Mountain Laboratories.

    Arbeiten mit der UW Zentrum für Marketing, sie haben ein Patent auf eine Verbindung und einen Antrag eingereicht , um die gesamte Klasse von verwandten Verbindungen zu patentieren.

    Diese Forschung begann vor zehn Jahren in Daggett Labor , wenn ein ehemaliger Doktorand , Roger Armen , zuerst diese neue Sekundärstruktur durch Computersimulationen entdeckt. Daggett -Team war in der Lage, ihre Gültigkeit in den letzten Jahren durch die Entwicklung stabile Verbindungen und Testen ihrer Fähigkeit, toxische Versionen verschiedener Amyloid- Proteinen im Labor zu binden, zu beweisen.